La semana pasada tratamos en clase las proteínas, pero ¿qué son? son unas biomoléculas organicas que están compuestas por aminoácidos, la unión de estos formará las proteínas, por lo tanto, hay una gran variedad de aminoácidos, concretamente 20. Estos se clasifican según su polaridad en hidrófobos, hidrófilos, ácidos y básicos. Entre sus propiedades destaca su carácter anfótero, y en disolución acuosa al formar iones dipolares que pueden formar el punto isoeléctrico; y además el alto punto de fusión y actividad óptica.
Estos aminoácidos se unen entre sí mediante unos enlaces rígidos denominados peptídicos. Esta unión se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro. El grupo amino que queda libre se denominara N-terminal y el carboxilo C-terminal.
Encontramos péptidos y oligopéptidos como la oxitocina, insulina y glucagón y glutatión.
Las proteínas pueden formar diferentes estructuras, la primaria, que es una secuencia simple, la secundaria formada por enlaces no peptídicos y podemos encontrar tres tipos de estructuras: -alfa-hélice: se enrolla sobre si misma con giro dextrógiro y tiene enlaces de hidrogeno intracatenarios.
Imagen obtenida en: https://es.m.wikipedia.org/wiki/Archivo:AlphaHelixProtein_fr.jpg
-Conformación beta: tiene enlaces intercatenarios y se forma la lámina en zigzag.
Imagen obtenida en: https://es.wikipedia.org/wiki/L%C3%A1mina_beta
-Hélice de colágeno: compuesto por prolina e hixoprolina y se enrolla de forma levógira.
Imagen obtenida en: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Collagentriplehelix-es.jpg
La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma.
Podemos diferenciar dos tipos de proteínas: Globulares como la mioglobina y filamentosas que tienen principalmente función estructural.
La estructura cuaternaria está constituida por dos o más cadenas polipeptidícas de estructura terciaria, idénticas o no. Como la hemoglobina.
La clasificación clasificación está formada por holoproteínas (fibrosas como el colágeno y globulares como la actina) y heteroproteínas (cromoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas)
Dentro de sus propiedades encontramos la solubilidad, desnaturalización, especificidad de especie y de función y capacidad amortiguadora.
Y dentro de sus funciones: reserva, transportadora, contráctil, protectora, transducción, hormonal, estructural, enzimática, homeostática y de reconocimiento de señales químicas.
Aquí os dejo un esquema que resume todo el temario:
Imagen propia
Y aquí dejo unas actividades de PAU:
Imagen propia
Imagen propia
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También he realizado otras actividades relacionadas con este tema:
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Encontramos:
Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos.
Estructura secundaria: disposición espacial adoptadas por la estructura primaria. Encontramos tres tipos: hélice alfa, lámina beta y hélice de colágeno.
Estructura terciaria: es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular.
Según esta estructura diferenciamos dos tipos de proteínas: globulares y fibrosas.
Estructura cuaternaria: constituida por dos o más cadenas polipeptídicas de la estructura terciaria idénticas o no.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria intervienen enlaces peptídicos, que son los que unen a los aminoácidos. Esta estructura es simplemente una secuencia lineal.
En la estructura secundaria intervienen enlaces no peptídicos o covalentes que son más flexibles y por lo tanto le dan esa capacidad de giro que permite crear la hélice.
En la estructura terciaria se crean enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
En la estructura cuaternaria se crea la unión entre estructuras terciarias unidas por enlaces no covalentes (débiles) y en ocasiones por enlaces covalentes de tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas podemos encontrarlas en pezuñas, pelo y uñas de mamíferos, además están formadas por proteínas fibrosas o filamentosas, que es un tipo de proteína que aparece según la estructura terciaria.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
La solubilidad es una propiedad principal de las proteínas. Los radicales polares establecen enlaces de hidrógeno con agua, entonces la proteína se rodea de una capa de agua que impedirá que esta se una con otras. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua.
Otra propiedad es la capacidad amortiguadora, que nos explica que la proteína puede comportarse como ácido o como base gracias a que son Anfóteras. Así amortiguan las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
La función de reserva, ya que almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la formación del embrión. Como la ovoalbúmina que es la clara del huevo.
Otra función podría ser la homeostática ya que mantienen el equilibrio del medio interno y pH, gracias a su capacidad amortiguadora. Por ejemplo las proteínas sanguíneas.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de una proteína, con lo que adoptan una forma filamentosa. Esto conlleva a la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria y su actividad biología. Además de que una proteína desnaturalizada se precipita. Esto suele ser provocado por el pH, temperatura, urea o polaridad del disolvente.
La desnaturalización es un proceso que puede ser reversible, produciendo así la renaturalización, recuperando su actividad biológica perdida ya que esa desnaturalización no ha afectado a los enlaces peptídicos, que son aquellos enlaces covalentes con los que los aminoácidos se unen.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Significa que un aminoácido en disolución acuosa formará iones dipolares que ayudarán en la regulación del Ph ya que podrán comportarse tanto como ácido como base.